Logo

Frank Grosse

Professor of Biochemistry, Friedrich Schiller University of Jena, Faculty for Biology and Pharmacy

  • Biochemie II (Vorlesung und Seminar / lectures and seminar courses)
  • Biochemie II (Praktikum / lab course)
  • Biochemie IV (Vorlesung / lectures)
  • Praktika für Analytische Biochemie, Präparative Biochemie, Molekularbiology, Zellbiologie / Lab courses for advanced students in Analytical Biochemistry, Preparative Biochemistry, Molecular Biology, Cell Biology
  • Facultative Seminare, montags 8:30 - 9:30 Uhr, Seminarraum, FLI. Wöchentlich alternierend Literatur und Vortrag. Weitere Informationen über Prof. Große oder jedes andere Mitglied der Gruppe Große. / Facultative seminars, mondays 8:30 am - 9:30 am, seminar room, FLI. Literature and Lecturers alternating from week to week. For further information contact Prof. Grosse or any group member.



Biochemie / Molekularbiologie:
Biochemistry / Molecular Biology:

Sommersemester / Summer semester:


V
 Biochemie II
Prof. Dr. Frank Große
 Do. 09.00-11.00
Fr. 09.00-11.00
HS Beutenberg
Ü
 Biochemie II
Prof. Dr. Frank Große
Dr. Karl-Heinz Gührs
Dr. Helmut Pospiech
 Do. 11.00-12.00
Fr.  11.00-12.00
HS Beutenberg
P
 Biochemie II
Prof. Dr. Frank Große
Dr. Karl-Heinz Gührs
Dr. Helmut Pospiech
Dr. Bernhard Schlott
 Mo. 12.00-18.00
Do.  12.00-18.00
Fr.   12.00-18.00
Kurslabor Beutenberg
11.00 Uhr / HS Beutenberg

Wintersemester / Winter semester:


V
 Biochemie IV
Prof. Dr. Frank Große		 Mo. 10.00-12.00
HS Beutenberg



Themen für Diplomarbeiten
Proposals for Diploma Theses


Human replication factor Cdc45 - Localization and function during the cell cycle

Supervisor: Dr. Ch. Ußkilat

Informations:
Cdc45 is an essential cellular protein that functions in both the initiation and elongation of DNA replication. Cdc45 is crucial for the conversion of the pre-RC into the initiation complex. We measured that there were about 45,000 molecules of Cdc45 per proliferating human cell. Cdc45 protein was absent from long-term quiescent, terminally differentiated, and senescent human cells. Taken together, this may support the concept that origin binding of Cdc45 is rate limiting for replication initiation.
The subject of the diploma thesis will be the characterization of Cdc45 interactions during S-phase of the cell cycle. We mainly focus on localization and composition changes of the Cdc45 containing protein-complexes in subnuclear fractions. Furthermore we will utilize western blot, immunoprecipitation, immunofluorecence and cell culture methods to characterize Cdc45 in human cells.
 
The role of replication initiation factors in zebrafish

Supervisor: Dr. H. Pospiech

Informations:
Applications are invited for a joint research project that is carried out in the Biochemistry and Molecular Genetics laboratories (headed by Frank Grosse and Christoph Englert, respectively) at the Leibniz Institute of Age Research - Fritz Lipmann Institute (FLI) in Jena.

Replication of our genome is a fundamental biological process that is executed by a large number of proteins. One steps of regulation of the DNA replication occurs at the initiation stage, where the loading of the DNA polymerases and the initiation of the DNA synthesis is strictly controlled. Although much of the biochemical operations of replication are known, the exact mechanism and the identity and roles of the individual factors are not yet fully understood. In a collaborative effort we are studying the role of individual replication initiation proteins in a living organism, namely the zebrafish. This involves knockdown of the respective genes by morpholino technology and analysis of the resulting phenotypes by biochemical and cell biological methods.
 
Beteiligung von NDH II (Nukleäre DNA-Helikase II) und WRN (Werner Syndrome Helikase) an Vorgängen der DNA-Replikation und der DNA-Reparatur

Betreuer: Prof. F. Große

Informationen:
Diese Arbeit soll einen weiteren Beitrag zu Untersuchungen der Beteiligung von NDH II (nukleäre DNA Helikase II) und WRN (Werner Syndrom Helikase) an der DNA-Replikation und/oder DNA-Reparatur bilden. Hierbei interessiert uns, ob und wie diese zwei Helikasen in der Zelle nach DNA-Schädigung zusammen¬arbeiten. Zellen sollen mit eGFP-WRN transfiziert und die Veränderungen der intrazellulären Lokalisation mittels Immunfluoreszenz verfolgt werden. WRN-Helikase und NDH II sollen copräzipiert werden, weitere copräzipierende Proteine sollen mittels Massenspektrometrie identifiziert werden. Wir erhoffen von diesen Untersuchungen weitere Einblicke in Mechanismen der Tumorentwicklung und der zellulären Alterung.
 
Untersuchungen zum Chromatineinfluss auf die p53-vermittelte Transkriptionsaktivierung des p21-Promotors

Betreuer: Dr. K-H. Gührs

Informationen:
Obwohl noch nicht alle Einzelheiten des Ablaufs von Transkriptionsprozessen genügend geklärt sind, wird in neuerer Zeit aufgrund von einigen Indizien ein bedeutender Einfluss der Chromatinstruktur auf die Transkription diskutiert. Neben einem generellen Einfluss der Chromatinstruktur auf die Transkription sind ebenso spezifischere Feinabstimmungen durch Wechselwirkungen von Transkriptionsproteinen mit solchen möglich, die an Veränderungen der Chromatinstruktur beteiligt sind. p53 ist ein Tumorsuppressorprotein und wird als Transkriptionsfaktor klassifiziert, der in die Regulation von Zellzykluskontrolle und Apoptose einbezogen ist. Um den Modus der Transkriptionsveränderung durch p53 besser zu verstehen, wurde der Promotorbereich des p21-Gens, das als eines der wichtigsten p53-Zielgene betrachtet wird, in 5 Segmenten in Hefeplasmide kloniert. Bei Untersuchungen der p53-Einflüsse auf potentielle Promotorbereiche ergaben sich einige interessante Aspekte. Die bisherigen Untersuchungen wurden unter Verwendung episomaler Plasmide (mehrere Kopien je Zelle) durchgeführt. Nun soll der Einfluss eventueller Kopiezahlschwankungen ausgeschlossen werden und ein eventueller Einfluss der Chromatinstruktur untersucht werden. Neben molekularbiologischen Kenntnissen und Fähigkeiten werden grundlegende mikrobiologische Kenntnisse benötigt und vermittelt.
 
Identifizierung und Charakterisierung von Komplexen von p53 mit Proteinen des Transkriptionsapparates von Hefe

Betreuer: Dr. K-H. Gührs

Informationen:
Das Protein p53 ist ein Tumorsuppressor und wird als Transkriptionsfaktor klassifiziert, der in die Regulation von Zellzykluskontrolle und Apoptose einbezogen ist. Um die generelle Funktion des Protein zu untersuchen, wurde in der AG Biochemie ein Hefemodellsystem erstellt, mit welchem p53-Interaktionen mit konservierten Proteinen des Transkriptionsapparates identifiziert werden sollen. Dazu kommen p53-Fusionsproteine zum Einsatz, die mit verschiedenen Affinitätsankern verknüpft sind. Diese Bestandteile der Fusionsproteine werden genutzt, um die spezifischen p53-Bindungspartner in mehreren Reinigungsstufen von den nichtspezifisch gebundenen zu befreien und sie dann proteinanalytisch zu identifizieren. Zur Identifizierung werden vorwiegend massenspektrometrische Verfahren, wie MALDI-Tof-Massenspektrometrie und HPLC-ESI-MS-Kopplungen eingesetzt. Die Ergebnisse werden dann biochemisch untermauert, indem identifizierte Bindungspartner als Affinitätsanker verwendet werden. Neben molekularbiologischen und biochemischen Kenntnissen wird Interesse an apparativer Analytik benötigt und vermittelt.
 
Interaktionen zwischen Cyclophilin A und dem Tumorsuppressorprotein p53

Betreuer: Dr. B. Schlott

Informationen:
Die Rolle von Interaktionen zwischen cis/trans-Isomerasen, speziell von Cyclophillin A, und p53 in der Zelle soll untersucht werden. Die Isolierung der Proteinkomplexe geschieht durch co-Immunopräzipitation mit p53-Antikörpern und mit immobilisiertem Cyclophilin A. Die Zusammensetzung der Komplexe wird mit Antikörpertechniken und Massenspektroskopie untersucht. Spezielle Aufmerksamkeit gilt dem Einfluss von postranslationalen Modifikationen, speziell Phosphorylierungen, am p53 auf Komplexbildung und Funktion.