Gruppenleiter


Matthias Görlach
Matthias Görlach

Wissenschaftliche Mitarbeiter

Oliver Ohlenschläger

Ramadurai Ramachandran

Postdocs

Michela Carella

Doktoranden

Peter Bellstedt

Christian Herbst

Yvonne Ihle

Jessica Meinhardt

André Mischo

Thomas Seiboth

Diplomanden

Annika Niedner

Technische Assistenten/Ingenieure

Marina Baum

Sabine Häfner

Angelika Heller

Christiane Hirsch (Sekretariat)

Jörg Leppert (NMR Hardware)



 

Forschungsgruppe Görlach

Biomolekulare NMR-Spektroskopie

Strukturelle Grundlagen biomolekularer Wechselwirkungen in Alterungsprozessen und bei der Krankheitsentstehung

Onkoproteins E7

Spezifische Erkennungsmechanismen zwischen Biomolekülen bilden die essentielle Grundlage für den geordneten Ablauf biologischer Prozesse. Eine Störung dieser spezifischen molekularen Wechselwirkungen kann zum Verlust der Erkennungsgenauigkeit oder einer "Entgleisung" biologischer Abläufe führen und somit zur Entwicklung akuter oder chronischer Krankheiten beitragen. Korrekte und spezifische biomolekulare Erkennung hängt von "passenden" Kontaktflächen der beteiligten Moleküle ab. Daher untersuchen wir mittels heteronuklearer NMR-Spektroskopie in flüssiger und in fester Phase biomolekulare Strukturen und deren Wechselwirkungen. Dies soll einen Beitrag zum Verständnis der molekularen Mechanismen des Alterns und der Pathogenese alters-abhängiger Krankheiten leisten.

 

» Struktur des Onkoproteins E7 aus dem menschlichen Hochrisiko-Papillomavirus 45 [PDB I JenaLib]

 

 

 

Projekte

Die untersuchten Biomoleküle umfasssen Proteine, die an der Reparatur oxidativer Schäden beteiligt sind, Onkoproteine und RNA-Signalstrukturen aus Viren, die maligne Zustände auslösen können und Proteinaggregate sowie RNA-Moleküle, die zur Pathogenese degenerativer Krankheiten beitragen. In diesem Zusammenhang entwickeln wir auch Methoden für die Festkörper-NMR-Spektroskopie zur Charakterisierung von biomolekularen Strukturen, die einer Analyse mittels Flüssigphasen-NMR-Spektroskopie oder Röntgenkristallographie nicht zugänglich sind.

 

Ausgewählte Publikationen

  • Schwalbe M, Ohlenschläger O, Marchanka A, Ramachandran R, Häfner S, Heise T, Görlach M (2008) Solution structure of stem-loop alpha of the hepatitis B virus post-transcriptional regulatory element. Nucleic Acids Res. 36, 1681-1689. [PubMed; PDB code: 2JYM]
  • Riedel K, Herbst C, Häfner S, Leppert J, Ohlenschläger O, Swanson MS, Görlach M, Ramachandran R (2006) Constraints on the structure of (CUG)97-RNA from magic-angle-spinning solid-state NMR spectroscopy. Angew Chem Int Ed Engl. 45, 5620-5623. [PubMed]
  • Ohlenschläger O, Seiboth T, Zengerling H, Briese L, Marchanka A, Ramachandran R, Baum M, Korbas M, Meyer-Klaucke W, Dürst M, Görlach M (2006) Solution structure of the partially folded high-risk human papilloma virus 45 oncoprotein E7. Oncogene. 25, 5953-5959. [PubMed; PDB code: 2F8B]
  • Ihle Y, Ohlenschläger O, Häfner S, Duchardt E, Zacharias M, Seitz S, Zell R, Ramachandran R, Görlach M (2005) A novel cGUUAg tetraloop structure with a conserved yYNMGg-type backbone conformation from cloverleaf 1 of bovine enterovirus 1 RNA. Nucleic Acids Res. 33, 2003-2011. [PubMed; PDB code: 1Z30]
  • Ohlenschläger O, Wöhnert J, Bucci E, Seitz S, Häfner S, Ramachandran R, Zell R, Görlach M (2004) The structure of the stemloop D subdomain of coxsackievirus B3 cloverleaf RNA and its interaction with the proteinase 3C. Structure. 12, 237-248. [PubMed; PDB code: 1RFR]
  • Leppert J, Urbinati CR, Häfner S, Ohlenschläger O, Swanson MS, Görlach M, Ramachandran R (2004) Identification of NH...N hydrogen bonds by magic angle spinning solid state NMR in a double-stranded RNA associated with myotonic dystrophy. Nucleic Acids Res. 32, 1177-1183. [PubMed]

 

Aktuelle Stellenangebote

Die Gruppe hat eine offene Stelle für einen Doktoranden, der im Rahmen der Leibniz Graduate School of Aging and Age-Related Diseases (LGSA) forschen kann. Weitere Informationen sind hier zu finden.

 


Last update: May 8, 2008

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